I型胶原蛋白是脊椎动物组织中最丰富的细胞外基质(ECM)蛋白,为组织微环境提供机械耐久性,并调节细胞功能。其生物环境中的纤维发生主要由硫酸皮聚糖蛋白聚糖(与含硬糖酸的硫酸皮聚糖(DS)糖胺聚糖(GAG)结合的蛋白)调控。虽然已知DS通过调节Coll I结构来调节组织功能,但对后者的精确理解仍然是难以捉摸的。我们通过使用二次谐波显微镜观察在不同浓度DS存在下聚合的固定Coll I凝胶的纤维模式来研究这个问题。通过共聚焦反射显微镜测量平均二次谐波产生信号(估计纤维的顺序)和表面占用率(估计纤维占用的空间),我们的观察表明,DS对纤维模式的影响与后者的浓度有关:退行性椎体滑移水平降低导致纤维稀疏紊乱;高水平的纤维恢复组织,原纤维占据更大的空间。通过原子力显微镜也可以观察到DS水平导致的弹性的适当变化。染色的GAG染色和扫描电镜检查表明,当与高低水平的DS聚合时,Coll I凝胶的组成不同。我们观察到,随着DS水平的降低,侵袭性卵巢癌细胞SKOV3的粘附降低,但随着DS水平的升高,粘附部分恢复。 Our study shows how the Coll I gel pattern-tuning of DS is of relevance for understanding its biomaterial applications and possibly, pathophysiological functions.
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参考文献

PubMed